Estructura

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos

Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoacidos ) está directamente involucrada en la catálisis

La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catalisis , o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada

Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso.

La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición

Enzimas Digestivas (Proceso digestivo)

HISTORIA

Las enzimas son catalizadores biológicos, es decir,
proteínas que tienen la capacidad de acelerar ciertas
reacciones químicas. En los últimos años su uso en gran
cantidad de industrias ha adquirido gran relevancia. La
enzimología o ciencia encargada del estudio de las enzimas
siempre será un tema de actualidad en la biotecnología.
En los últimos años, esta ciencia ha experimentado
grandes avances al igual que sus aplicaciones en la industria
alimentaria, farmacéutica, de detergentes, panadería
y papelera, entre otras. Los procesos catalizados
por enzimas en la industria son cada día más numerosos,
ya que presentan ventajas frente a los catalizadores no
biológicos.

La historia de las enzimas se originó en 1897, cuando
Eduard Buchner pudo llevar a cabo la fermentación de
azúcares en un caldo por medio de levaduras rotas. En
aquel tiempo se le llamó zymase al fermento libre de
células. Pero el término de “fermentos” o “enzimas” ya
había sido postulado por Wilhelm Küne en 1867. En 1926
James B. Sumner cristalizó la ureasa y cuatro años más
tarde John H. Northrop aisló y purificó la pepsina y la
tripsina del jugo duodenal. Se sabe que la actividad
catalítica de las enzimas ha sido utilizada por el hombre
desde tiempos remotos en fermentaciones y elaboración
de quesos. Sin embargo, no fue sino hasta 1960 cuando
se hizo la descripción de las estructuras enzimáticas en
términos químicos comenzando con la deducción de las
secuencias de aminoácidos de la ribonucleasa.

Las aplicaciones comerciales de las enzimas se conocen
en todo el mundo. Uno de los campos con un éxito sin
precedentes, desde el punto de vista microbiológico,
enzimológico, bioquímico, químico y farmacéutico, fue
la transformación de esteroides por vía enzimática en la
década de los años 40 a los 50. La utilización de
microorganismos completos con actividad catalítica para
la deshidrogenación, aromatización del anillo A,
eliminación de cadenas laterales y la hidroxilación en la
molécula esteroidal dio lugar a la síntesis químico-biológica
de importantes hormonas como los cortico-esteroides;
así floreció una de las industrias mas rentables en esa
época.

Enzimas en la industria alimenticia
La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se emplean en diferentes procesos de la industria alimenticia:

INDUSTRIA	ENZIMAS	USOS
Láctea	Tripsina. Lactasa	Enmascara el gusto a óxido. Fabricación de leche delactosada, evita la cristalización de leche concentrada.
Quesería	Quimosina (renina) Lactasa Lipasa	Coagulación de las proteínas de la leche (caseína). Influencia en el sabor y aceleración de la maduración.
Helados	Lactasa Glucosa-isomerasa	Evita la textura “arenosa” provocada por la cristalización. Permite la utilización de jarabes de alta fructosa.
Cárnicas	Papaína, Fiscina Bromelina	Ablandamiento de carnes. Producción de hidrolizados.
Panificación	Amilasa Proteasa Lipoxidasa Lactasa	Mejora la calidad del pan. Disminuye la viscosidad de la pasta. Produce una miga muy blanca Mejora la coloración de la superficie.
Cervecería	Amilasas Papaína, Pepesina	Usadas para licuar la pasta de malta. Evitan la turbidez durante la conservación de ciertos productos.
Vinificación	Pectinasas Glucosa-oxidasa	Mejoran la clarificación y extracción de jugos. Evitan el oscurecimiento y los sabores desagradables.
Bebidas no alcohólicas	Pectinasas Glucosa-isomerasa Tannasa Glucosa-oxidasa	Mejoran la clarificación de jugos. Conversión de la glucosa en fructosa (jarabes de alta fructuosa). Aumenta la solubilidad y disminuye la turbidez del té. Evita el oscurecimiento y los sabores desagradables.

Bromelina

Bromelina Es una enzima con acción proteolítica (que rompe las moléculas protéicas) para una mejor asimilación de los aminoácidos que las componen. La bromelina deshace las proteínas de igual manera que la pepsina, enzima que forma parte del jugo gástrico. La bromelina se encuentra en las Piñas.

Amilasa

La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un Ph de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre.

Papaína.

La papaína es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y es este familia de las papaina que según el tipo de tejidos se encuentran relacionadas. Desde poder antiinflamatorio hasta distintas aplicaciones en procesos industriales se cuentan entre las propiedades de la papaína y que permite utilizar el fruto en distintas dolencias como un medicamento natural. Ésta se desnaturaliza con un pH de 8 y su temperatura debe de ser de 37ºc.